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Analyse de la tyrosine-O-sulfatation


Auteurs :

Jens R. Bundgaard, Jette W. Sen, Anders H. Johnsen, Jens F. Rehfeld

Abstract :

La tyrosine O-sulfatation a été décrite pour la première fois il y a environ 50 ans en tant que modification post-translationnelle du fibrinogène. Dans les 30 années suivantes, elle a été considérée comme une modification rare affectant seulement quelques protéines et peptides. Cependant, au début des années 1980, la sulfatation de la tyrosine (Tyr) s'est avérée être une modification commune et, depuis lors, un nombre croissant de protéines ont été identifiées comme sulfatées. Les protéines cibles appartiennent aux classes des protéines sécrétoires, membranaires et lysosomales, qui reflètent la localisation intracellulaire des enzymes catalysant la sulfatation de Tyr, les tyrosylprotéines sulfotransférases (TPST). Traditionnellement, la sulfatation de Tyr a été analysée par incorporation de sulfate radiomarqué dans des cellules cibles, suivie d'une purification de la protéine cible. Par la suite, la protéine est dégradée par voie enzymatique ou par hydrolyse alcaline suivie d'une électrophorèse en couche mince pour démontrer la présence de tyrosine marquée radioactivement. Ces techniques ont été décrites en détail précédemment. Le but de ce chapitre est de présenter des méthodes analytiques alternatives de la sulfatation de Tyr par rapport à l'incorporation de radio-isotopes avant analyse.

Affiliation des auteurs :

Department of Clinical Biochemistry, Copenhagen University Hospital, Copenhagen, Denmark

Lien vers la publication originale :

https://link.springer.com/protocol/10.1007%2F978-1-60327-084-7_4 Support de la publication originale :

Post-transnational Modifications of Proteins

DOI :

https://doi.org/10.1007/978-1-60327-084-7_4


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